蛋白质-配体建模是计算药物发现与分子设计的核心基础。现有的大多数蛋白质-配体基准，通常只评估蛋白质与配体是否相互作用以及结合强度有多大，采用的典型任务包括二分类结合预测和结合亲和力回归。然而，这类评测所能提供的证据相当有限：它难以说明模型是否真正能够定位结合位点，也难以判断模型是否识别出支撑分子识别的非共价相互作用。为弥补这一空白，来自 Zhaohan Meng 等七位作者的研究团队提出了 InteractBind —— 一个大规模蛋白质-配体数据集，并配套构建了用于细粒度评估的基准。该论文于 2026 年 5 月 21 日提交至 arXiv（编号 arXiv:2605.24045，属于 cs.LG 主分类，同时涉及 cs.AI），目前处于 NeurIPS 2026 会议评估与数据集方向的审稿阶段。
InteractBind 数据集包含约 10 万对蛋白质-配体样本，规模足以支撑较为可靠的统计评估。与以往只关注“是否结合”和“结合多强”的评测方式不同，该基准的核心是一个细粒度任务——结合位点定位。具体而言，该任务依据蛋白质残基与配体原子之间的相互作用图，覆盖六类主要的非共价相互作用类型，用以检验模型生成的相互作用图是否能够准确定位结合位点。换言之，评测不再停留在整体层面的结合可能性判断，而是深入到残基层面，考察模型对分子识别机制的空间与物理理解。
除结合位点定位外，InteractBind 还设计了结合亲和力划分以及与蛋白质相似性控制的划分方式，以支持更贴近真实场景的泛化能力评估。蛋白质相似性控制的划分尤为关键，它可以防止模型因训练集与测试集之间存在高度相似的蛋白质而产生虚高的性能表现，从而使评估结果更能反映模型在未见过的蛋白上的实际泛化水平。
研究者利用 InteractBind 对八种现有的基于序列的模型和交互感知模型进行了系统评估，同时考察二分类结合预测与结合位点定位两项能力。结果揭示出一个值得关注的现象：尽管这些模型在二分类结合预测上表现强劲，但在结合位点定位方面却表现有限；并且，不同非共价相互作用类型之间的表现存在明显差异。这说明模型可能更多学到的是“结合可能性”的整体模式，而非真正掌握结合位点所在位置及其背后的非共价相互作用机制。
总体而言，InteractBind 建立了一种新的基准范式，推动蛋白质-配体模型向更具可解释性、更贴近物理机制的方向发展。该工作提醒研究社区：高准确率的结合预测并不等同于对分子识别机制的真正理解，未来的模型评估应当纳入更细粒度、更具物理意义的任务，以检验模型是否真正学到了结合位点与相互作用，而不仅仅是结合的可能性。